Białko – właściwości, budowa, zalecane spożycie
Białko to nic innego jak wielkocząsteczkowy biopolimer, związek organiczny wchodzący w skład komórek i będący materiałem budulcowym dla organizmu. Jego minimalna masa cząsteczkowa zaczyna się od około 10 000 Daltonów, a maksymalnie sięga do nawet kilku milionów. Każdy peptyd składa się z aminokwasów, a dokładniej ich reszt, połączonych ze sobą wiązaniem chemicznym zwanym peptydowym. Synteza białek odbywa się w rybosomach. W diecie 1 g czystego peptydu dostarcza 4 kcal.
Struktura chemiczna i budowa białek
Podstawowymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są węgiel, który stanowi przynajmniej połowę peptydu, tlen wahający się w granicach między 19 a 24%, azot budujący od 15 do 18%, wodór od 6 do 8% i w niewielkich ilościach siarka oraz fosfor. Peptydy zbudowane są z aminokwasów, czyli związków chemicznych stworzonych na skutek połączenia zasadowej grupy aminowej z dowolną częścią kwasową.
W tym momencie znanych jest około 300 takich cząsteczek budulcowych, ale w organizmie ludzkim występuje ich około 20. Dodatkowo część z nich syntetyzujemy sami, a resztę musimy dostarczyć razem z pokarmem. W związku z tym aminokwasy dzielimy na endogenne, czyli takie, które nasze ciało jest w stanie produkować samodzielnie, oraz egzogenne (inaczej zwane niezbędnymi), czyli te, które trafiają do organizmu razem z przyjmowanym pożywieniem. Do pierwszej grupy zalicza się: alaninę (Ala), glicynę (Gly), prolinę (Pro), asparaginę (Asn), kwas asparaginowy (Asp) i glutaminowy (Glu), glutaminę (Gln), cysteinę (Cys) oraz serynę (Ser). Do drugiej części należą: fenyloalanina (Phe), izoleucyna (Ile), leucyna (Leu), lizyna (Lys), metionina (Met), treonina (Thr), tryptofan (Trp) i walina (Val). W tym miejscu należy podkreślić, że wyróżniane są również aminokwasy względnie lub warunkowo egzogennne. Są to arginina (Arg), tyrozyna (Tyr) i histydyna (His). Ich nazwa wynika z faktu, że są one wytwarzane w organizmie z innych cząsteczek tego samego typu, należących właśnie do grupy niezbędnych, ale w pewnych sytuacjach ich ilość produkowana w ludzkim ciele może być niewystarczająca. I tak arginina powstaje podczas cyklu ornitynowego z ornityny, jednak jest to dawka za mała dla dzieci. Tyrozyna wytwarzana jest z fenyloalaniny. Histydyna tworzy się podczas przemian zasad purynowych, ale zostaje nadal egzogenna dla organizmów rozwijających się oraz kulturystów ze względu na duży przyrost ich masy mięśniowej.
Wszystkie wymienione powyżej aminokwasy, zarówno niezbędne, jak i endogenne, nazywane są również białkowymi. Jednak oprócz nich w ludzkim ciele występują również inne cząsteczki tego typu, nazywane naturalnymi, ale niebiałkowymi. Mogą one wchodzić oczywiście w skład peptydów, ale nie powstaną, tak jak reszta, w procesie hydrolizacji, czyli rozkładu opisywanej substancji. Należą do nich hydroksyprolina odpowiedzialna za stabilizację kolagenu w tkance łącznej i kościach, w którego skład wchodzi ornityna i cytrulina uczestniczące w cyklu mocznikowym oraz karnityna, która bierze udział w transporcie kwasów tłuszczowych z mitochondrium.
Łańcuch aminokwasowy tworzący każdy peptyd składa się ze szkieletu oraz części bocznych. Oba końce białka są reaktywne, przy czym wspomniana już grupa aminowa stanowi jego początek, a kwaśna karboksylowa koniec. Struktury stworzone z kilku bądź kilkunastu aminokwasów nazywa się oligopeptydami, a tam, gdzie monomerów jest kilkadziesiąt, mówi się już wówczas o polipeptydzie. Warto też pokreślić, że opisywane związki organiczne mogą być mocno rozbudowane. Wówczas oprócz łańcuchów aminokwasowych zawierają również w składzie reszty cukrowe, tłuszczowe czy pojedyncze jony metali. Białko występujące w komórce charakteryzuje się bardzo precyzyjną i złożoną budową, mimo że z wyglądu przypomina nitkę, w związku z czym może przyjąć dowolny kształt, co nazywane jest w biofizyce kłębkiem statystycznym. Każdy peptyd składa się z czterech poziomów. Najbardziej podstawowym jest struktura pierwszorzędowa, nazywana również pierwotną. Polega ona na konkretnym ułożeniu aminokwasów – liniowo, w odpowiedniej dla nich sekwencji determinowanej przez układ nukleotydów w łańcuchu DNA. Wyższy poziom, drugorzędowy, odpowiada za złożenie niższej struktury za pomocą wiązań wodorowych w kształt α-helisy lub β-harmonijki. Zerwanie tych chemicznych połączeń prowadzi do nieodwracalnego zniszczenia białka, czyli jego denaturacji. Z danych naukowych wynika, że struktura trzeciorzędowa warunkuje właściwości budowanego peptydu. Powstaje na skutek wiązań pomiędzy oddalonymi od siebie aminokwasami takimi jak chociażby jonowe czy mostki dwusiarczkowe i solne. Zazwyczaj przybiera kształt globularny, przypominający kulę, lub fibrylarny, czyli bardziej podłużny. Może ulegać denaturacji. Najwyższy poziom, nazywany czwartorzędowym, polega na ułożeniu w przestrzeni niższej struktury. Najbardziej dotyczy to białek zbudowanych z więcej niż jednego polipeptydowego łańcucha. Nie nadaje im jednak regularnego kształtu.
Właściwości fizyczne i chemiczne białek
Białka charakteryzują się właściwościami kwasowo-zasadowymi wynikającymi ze zdolności do jonizacji grup funkcyjnych, które posiadają. Na skutek różnych grup aminokwasów, które je budują, peptydy ulegają czterem specyficznym procesom. Jednym z nich jest wspomniana już wcześniej hydroliza prowadząca do rozkładu opisywanego związku organicznego. Drugi z nich to tzw. reakcja biuretowa, która polega na zmieszaniu białka z roztworem siarczku miedzi oraz potasu. W obecności złożonego związku mieszanina zmienia kolor na fioletowo-czerwony, z kolei w przypadku krótszych polipeptydów robi się purpurowa. Kolejny to proces ksantoproteinowy, charakteryzujący się działaniem stężonego kwasu azotowego na białko. W jego przebiegu powstają produkty o żółtym zabarwieniu. Ostatni z nich to opisywana powyżej denaturacja, na skutek której dochodzi do nieodwracalnego zniszczenia struktury czwarto- i trzeciorzędowej peptydu.
Właściwości białek, głównie fizyczne, zależą od różnych czynników. Najważniejsze z nich to zmiany pH oraz temperatura. Wrażliwsze na te zmiany i bardziej termolabilne są przede wszystkim peptydy globularne.
W większości białka dość dobrze rozpuszczają się w wodzie lub rozcieńczonych roztworach soli, kwasów czy też zasad. Tak naprawdę wszystko zależy od zdolności hydratacji konkretnego peptydu, czyli wiązaniu cząsteczek substancji z grupami polarnymi bocznych łańcuchów aminokwasowych i atomami azotu oraz tlenu, które odpowiadają z kolei za połączenia peptydowe. Dzięki temu na białku tworzy się swego rodzaju płaszcz wodny. Warto również w tym miejscu wspomnieć, że część opisywanych substancji jest nierozpuszczalna, ale one również pęcznieją i uwadniają się pod wpływem konkretnych roztworów.
Kolejnym ważnym czynnikiem określającym właściwości fizykochemiczne białek jest ich ładunek elektryczny. Jest on związany z obecnością zjonizowanych grup funkcyjnych w aminokwasowych łańcuchach bocznych. I tym sposobem wartość pH peptydu, w którym występuje taka sama ilość cząsteczek dodatnich co ujemnych, nazywana jest punktem izoelektrycznym, a ładunek elektryczny wynosi zero. W takim przypadku opisywana substancja ma najmniejszą rozpuszczalność i lepkość. Z kolei jeśli chodzi o pH, w środowisku kwaśnym białka wykazują cechy charakterystyczne dla kationu, a w środowisku zasadowym – dla anionu.
Podziały białek
Białka dzieli się, biorąc pod uwagę kilka kryteriów. Do najistotniejszych należą pochodzenie, rozmieszczenie, występowanie w narządach i organellach, ogólne funkcje biologiczne, obecność związków nieaminokwasowych lub ich brak oraz kształt, rozpuszczalność i ładunek.
Pod względem pochodzenia dzielimy peptydy na zwierzęce, roślinne, bakteryjne lub wirusowe. Biorąc pod uwagę kolejne kryterium, rozróżniamy ich cząsteczki wewnątrz- i zewnątrzkomórkowe. Znane są białka w mięśniach, wątrobie, mózgu, mleku, strukturach tkanki łącznej oraz osoczu. Jeżeli zaś chodzi o organelle, wyróżniane są peptydy w jądrze, mitochondriach, rybosomach, lizosomach i błonach komórkowych. Pod względem ogólnych funkcji biologicznych znane są cząsteczki odpowiedzialne za możliwości enzymatyczne, transportowe, zapasowe, strukturalne, receptorowe, adhezyjne, kurczliwe, hormonalne oraz odpornościowe. Idąc dalej, jeżeli chodzi o złożoność budowy konkretnych białek, wyróżniane są proste oraz złożone, wśród których panuje jeszcze podział na glikoproteiny, lipoproteiny, metaloproteiny, fosfoproteiny, nukleoproteiny i chromoproteiny.
Ostatnim z kryteriów jest ogólny kształt, rozpuszczalność oraz ładunek peptydów, pod tym względem rozróżniane są cząsteczki globularne, zwane inaczej kulistymi, wśród których rozpoznawane są dodatkowo substancje obojętne, jak albuminy i globuliny, kwaśne, czyli prolaminy i gluteliny, oraz zasadowe, a w nich histony i protaminy. Wśród białek fibrylarnych najbardziej znane są jedynie włókienkowe i skleroproteiny. Mimo że każdy podział jest ważny i istotny, najmocniej rozpowszechnione i popularne jest rozróżnianie na podstawie ostatniego wymienionego wyżej kryterium.
Jednym z najmocniej rozpoznawalnych białek są albuminy. Są podstawowym peptydem zarówno w organizmie ludzkim, jak i w tkankach zwierzęcych i nasionach roślin. Odpowiadają między innymi za utrzymanie ciśnienia onkotycznego na stałym poziomie, podobnie jak pH krwi. Ważna jest jednak ich funkcja transportowa. Drogą krwiobiegu przenoszą wszystkie nierozpuszczalne cząsteczki po całym ciele. Są to często hormony, leki, kwasy tłuszczowe, lipidy, witaminy oraz składniki mineralne niezbędne do życia. Innym peptydem, na który warto zwrócić uwagę, szczególnie w czasie aktualnej mody na produkty bezglutenowe, jest glutelina. Należy podkreślić, że występuje jedynie w ziarnach zbóż takich jak pszenica, żyto, owies i jęczmień. Bierze udział w tworzeniu odpowiedniej struktury pieczywa i może być dla człowieka szkodliwa tylko w przypadku rozwoju celiakii lub alergii bądź nietolerancji. W innych przypadkach nie należy wykluczać glutenu z diety. Ważnymi białkami prostymi są również skleroproteiny, które budują tkanki podporowe i ochraniające takie jak chociażby kolagen, elastyna i kreatyna. Nie są rozpuszczalne w roztworach wodnych. Są odporne nawet na działanie enzymów trawiennych.
Zalecenia dotyczące spożycia białka
Białka są niezwykle istotnym makroskładnikiem w diecie każdego organizmu żywego. Szczególnie istotny jest skład aminokwasów w spożywanych peptydach. Warunkuje on wartość odżywczą tych substancji. Dlatego też ze strony dietetyki jako nauki istnieje jeszcze jeden podział omawianych cząsteczek na białka pełno- i niepełnowartościowe.
Do pierwszych z nich należą te substancje, które zawierają wszystkie wymienione już wcześniej w artykule aminokwasy egzogenne. Najważniejszy wśród nich jest peptyd znajdujący się w jajku kurzym, określany jako wzorcowy, ponieważ zawiera wszystkie cząsteczki niezbędne w idealnych proporcjach. Do tego produktu porównuje się białka innych artykułów spożywczych. Do innych równie pełnowartościowych substancji zalicza się między innymi pokarm matki karmiącej i albuminę z mleka krowiego. Inne peptydy, które zawierają wszystkie aminokwasy egzogenne, ale już w nieco gorszych proporcjach, znajdują się mięsie i rybach.
Źródłem białek niepełnowartościowych są przede wszystkim produkty roślinne jak zboża, orzechy, nasiona, pestki dyni i warzywa strączkowe, z wyjątkiem soi. Jej nasiona zawierają wszystkie aminokwasy egzogenne, z tym że mają niewystarczającą ilość cysteiny i metioniny. Są to tzw. aminokwasy ograniczające.
Instytut Żywności i Żywienia podkreśla, że w odpowiednio zbilansowanym menu człowieka, powinny znaleźć się zarówno białka pochodzenia zwierzęcego, jak i roślinnego w tych samych ilościach. Powinny one stanowić od 10 do 15% wartości energetycznej diety w ciągu dnia. Dorosły zdrowy człowiek o przeciętnej aktywności fizycznej powinien spożywać nie więcej niż 0,8 do maksymalnie 1 g peptydów na kg masy ciała. Inaczej to wygląda w przypadku kulturystów i innych osób trenujących sporty siłowe, kiedy zapotrzebowanie na ten makroskładnik wzrasta. Powinni spożywać od 2 do nawet 3 g białka w przeliczeniu na kg beztłuszczowej masy ciała.
Podsumowanie, czyli dlaczego białko jest tak ważne dla naszego organizmu?
Białko pełni w organizmie człowieka liczne funkcje. Odpowiada przede wszystkim za budowę każdej komórki, aby organizm mógł dalej prawidłowo funkcjonować. Bez odpowiedniej podaży tego składnika wraz z dietą dojdzie do wyniszczenia całego ciała. Dlatego zarówno dla osoby zdrowej, jak i chorej spożycie właściwej ilości białka jest bardzo ważne.
Bibliografia
Kunachowicz H., Czarnowska-Misztal E., Turlejska H., Zasady żywienia człowieka, Warszawa 2000.
Żak I., Chemia medyczna, Katowice 2001, 244–274.
Aminokwasy, http www.biologia.net.pl/biochemia/aminokwasy.html (17.04.2018).
Kurcek A., Budowa białek, http www.e-biotechnologia.pl/Artykuly/budowa-bialek (17.04.2018).
!
Ponad rok temu
FaceBook
